宾厄姆顿大学等首次确定阿尔兹海默症的罪魁永恒

宾厄姆顿大学等首次确定阿尔兹海默症的罪魁祸首的分子结构

在一项发表在《美国国家科学院院刊》（Proceedings of the National Academy of Sciences）上的新研究中，科罗拉多大学丹佛分校（University of Colorado Denver）和宾厄姆顿大学（Binghamton University）的研究人员首次绘制出了一种具有侵略性的蛋白质修饰的分子结构和动力学图谱。\"大约10%的阿尔茨海默氏症病例是基因突变的结果，\"Liliya Vugmeyster博士说，她是丹佛大学文理学院化学系的副教授。\"但这些突变没有办法解释90%的阿尔茨海默症病例，这就是为什么我们需要了解这种疾病的分子基础。\"

阿尔茨海默症早在症状出现的几十年前就开始了，开始于被称为β样淀粉蛋白（Aβ）片段的相互缠绕。这些团块形成一种叫做原纤维的链，这些原纤维结合在一起成为一种有粘性的褶皱片，像斑块一样出现在脑细胞上。随着这些斑块的累积，它会破坏细胞膜和脑细胞之间的通讯，导致脑细胞死亡。到目前为止，仅仅了解蛋白质的分子组成，以及导致疾病加速发展的更具侵略性的亚型，就已经困扰着研究人员。

可以再延长一个月。反腐案第一批审理从上个月12月19日开始到12月23日结束 在这个与宾厄姆顿大学生物物理化学助理教授Wei Qiang进行的合作课题中，研究人员有针对性的分析了恶性、具有种子属性的pS8-Aβ40纤维的结构和动力学。他们发现，与其他原纤维相比，它的细胞毒性更高。在研究分子结构时，研究人员发现，蛋白的起始点--N -末端在控制纤维结构和聚集过程中发挥了重要作用。

Vugmeyster和学生Dan Fai Au及Dmitry Ostrovsky一起研究了原纤维的柔韧性。在之前的研究中，Vugmeyster发现柔韧性可能是控制斑块积聚的机制之一。

Vugmeyster说：\"纤维可以耐受防止聚集的处理，无论你在试管里对它们做什么，它们都会做出调整，找到一种方式进入有毒状态并聚集在一起。\"

Vugmeyster说揭开pS8-Aβ40的结构只是第一个大难题。Qiang在宾厄姆顿的团队和她的团队计划对几个重要的蛋白质修饰也做同样的分析，重点放在每个蛋白质的静态结构、动力学和稳定性上。她表示，最终这些信息可能会为如何找到能够打破细胞退化恶性循环的药物带来一些想法。

关于纽约州立大学宾汉姆顿分校（State University of New York at Binghamton），简称宾汉姆顿大学（Binghamton University）或SUNY-Binghamton， 是世界一流的公立研究型大学、美国一级国家级大学，始建于1946年，坐落于美国纽约州宾汉姆顿市。

纽约州立大学宾汉姆顿分校是纽约州立大学系统下四大国家级研究型大学中唯一一所入选“公立常春藤”的大学   。同时，该校被认为是美国东北部最顶尖的公立大学之一  。根据2019年《美国与世界报道》，纽约州立大学宾汉姆顿分校本科综合排名位列全美第80位，世界排名位列名。连续16年位列公立大学50强、最有价值公立学校第8名。卡耐基基金会将其归为特高研究型大学（RU/VH)。